El hallazgo, en el que participa la Universidad Complutense de Madrid, tiene potenciales aplicaciones tanto en el diseño de fármacos como en ingeniería enzimática
Un equipo internacional de investigadores, liderado por University College London (UCL) y con la participación de Universidad Complutense de Madrid (UCM), ha descubierto que casi todas las enzimas que manejan la energía de la célula "pellizcan" un ion de magnesio entre dos grupos fosfato, como si fueran una mano diminuta a escala molecular.
Las células obtienen y gastan energía principalmente gracias a moléculas como el ATP (adenosín trifosfato). Para usar esa energía, necesitan enzimas capaces de romper ciertos enlaces químicos del ATP y de otros nucleótidos similares (llamados NTP).
El nuevo estudio, publicado en Journal of the American Chemical Society (JACS), muestra que, en el 96% de estas enzimas, hay un mismo truco estructural: un ion de magnesio queda pellizcado entre dos grupos fosfato, justo en el lugar donde se va a romper el enlace.
Los investigadores han observado este mismo pellizco en enzimas muy distintas: desde las que participan en la contracción muscular y la señalización celular hasta las que copian el ADN o leen la información genética para fabricar proteínas. "A pesar de sus diferencias, todas ellas recurren a la misma idea básica: pellizcar un ion de magnesio entre dos fosfatos para activar la reacción química", recalca Reyner Suardíaz, investigador del Departamento de Química Física de la UCM y uno de los autores del estudio.
En concreto, la enzima coloca los dos fosfatos a ambos lados del ion de magnesio, como si fueran el pulgar y el índice de una mano que aprietan al metal en el centro. Al hacerlo, el magnesio ayuda a polarizar, es decir, a debilitar y preparar el enlace químico que la enzima quiere romper. De este modo, el "pellizco" no es solo una curiosidad estructural: es una pieza clave del mecanismo que permite a la célula liberar energía de forma controlada.
Este hallazgo no solo ayuda a comprender mejor cómo funciona la vida a nivel molecular, sino que también puede tener aplicaciones prácticas. Según los expertos, entender el "pellizco de magnesio" puede servir, por ejemplo, para diseñar fármacos que bloqueen enzimas concretas (como las de virus o bacterias) o para crear nuevas enzimas útiles en biotecnología.
Para llevar a cabo el estudio, el equipo combinó el análisis de miles de estructuras de enzimas disponibles en bases de datos públicas con cálculos de mecánica cuántica para entender cómo funciona este pellizco a nivel de electrones y átomos.
"Los resultados de este trabajo indican que la naturaleza ha "elegido" esta solución una y otra vez a lo largo de la evolución, porque es muy eficiente para manejar la energía química en contextos muy variados", concluye Suardíaz.
La investigación ha sido liderada por científicos de University College London (UCL), con una contribución relevante de la UCM a través de investigadores especializados en simulación computacional y química cuántica aplicada a sistemas biológicos, que han participado como colaboradores clave en el estudio.
Referencia bibliográfica:
Dudas, B., Berta, D., Jambrina, P., Buigues, P. J., Suardiaz, R . , Gómez-Coca, S., Deng, W., Brooks, B. R., Vértessy, B. G., Rosta, E. Nature Counts to Three: Universal Mg-Pinch Motif Polarizes the Cleaved Bond in NTP-Processing Enzymes . J. Am. Chem. Soc. 2026, 148(28), 30494–30511. DOI: 10.1021/jacs.6c10146 .
